Las transglutaminasas son una familia de enzimas (EC 2.3.2.13) que catalizan la reacción de formación de un enlace covalente entre un grupo amino (p.e. la cadena lateral de una lisina -Lys-) y un grupo carboxiamida (p.e. la cadena lateral de un residuo de glutamina -Gln-). Se trata de enzimas que, a diferencia de la mayoría de enzimas industriales –amilasas, lipasas y proteasas– que catalizan reacciones de hidrólisis, inducen a la polimerización de las proteínas. En consecuencia, son capaces de modificar las propiedades funcionales y de textura de las proteínas creando productos con mayor consistencia
y de mejor calidad.
y de mejor calidad.
La reacción catalizada por la transglutaminasa es controlada por la relación tiempo/temperatura aunque la unión proteica ocurre independientemente de calentamiento, congelación o adición de sal o fosfatos. La transglutaminasa se puede inactivar por elevación de la temperatura (2 h a 65ºC, 15 min a 70ºC, 5 min a 75ºC, 1 min 80ºC) y en presencia de agentes que modifiquen los grupos SH (absorbedor de oxígeno) pues es muy sensible a la oxidación A temperaturas de congelación se produce una detención de la actividad enzimática y es estable (cerca de 100% de actividad) en un amplio rango de pH (5-8), lo que permite su aplicación en una gran cantidad de productos alimenticios.
Habitualmente se consideran buenos sustratos las proteínas con estructuras aleatorias, como la caseína y lagelatina, y las que contienen muchos residuos de lisina y glutamina, como la proteína de soja y de trigo.
Los estudios realizados sobre aplicaciones de transglutaminasa microbiana en alimentos son diversos. Es habitual la reestructuración de productos cárnicos y pesqueros. A modo de ejemplo, es posible reestructurar piezas de carne cruda adicionando fosfatos (tripolifosfato sódico), cloruro sódico, cloruro cálcico y transglutaminasa (de origen animal) y tras aplicar tratamiento térmico, se puede vender el producto como refrigerado. También se ha desarrollado un procedimiento para imitar los miotomos del pescado en productos reestructurados utilizando una mezcla que contiene transglutaminasa, gelatina y un potenciador visual del color blanco (carbonato cálcico o dióxido de titanio). Las láminas formadas se desunen de forma ligera al calentar o cocinar el producto obtenido, dando la imagen del filete o trozo de pescado a imitar. El producto se puede someter a métodos de conservación convencionales como congelación, refrigeración, pasteurización, etc. En reestructurados de pescado bajos en sal se obtienen buenas propiedades mecánicas adicionando un 1% de sal y un 0.3% de transglutaminasa comercial y en productos precocinados y congelados, la impregnación de los materiales crudos con transglutaminasa y caseinato evita los cambios no deseables en la textura.
Se han realizado estudios combinando la transglutaminasa con otras proteínas no musculares como la proteína de soja o la gelatina, pero los resultados obtenidos no son tan evidentes como para el caseinato sódico. Además, se ha comprobado un efecto negativo cuando se utilizan conjuntamente transglutaminasa y pectinas de bajo metoxilo en geles de pescado: disminuye la dureza, la elasticidad y la masticabilidad y que, al añadir cloruro sódico o potásico, la actividad enzimática es mayor ya que una concentración elevada de sal incrementa la estabilidad térmica del enzima.
En cuanto a la dosificación, se ha demostrado que cuando se utiliza la transglutaminasa en exceso, la textura puede ser extremadamente firme y poco flexible, obteniéndose un producto quebradizo de poca aceptación.
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